Kollagenpeptide sind kleine Proteinfragmente, die aus Kollagen gewonnen werden, einem Strukturprotein, das in Haut, Knochen und Bindegewebe von Tieren vorkommt. Bei der Herstellung von Kollagenpeptiden wird das Kollagen mithilfe verschiedener Techniken in kleinere Peptide zerlegt. Diese Techniken umfassen chemische Verfahren, enzymatische Verfahren, thermische Abbauverfahren und die kombinierte Anwendung dieser Verfahren. Die Molekulargewichtsbereiche von Kollagenpeptiden, die durch verschiedene Technologien hergestellt wurden, variieren stark.

Eine der frühesten Techniken, die zur Herstellung von Kollagenpeptiden verwendet werden, ist die Methode der biologischen enzymatischen Hydrolyse der zweiten Generation. Dieses Verfahren beinhaltet die Verwendung von Tierhaut und -knochen als Rohstoffe und die Hydrolyse des Kollagens in kleine Peptide unter der Katalyse von biologischen Enzymen. Die Reaktionsbedingungen sind mild und während des Produktionsprozesses entstehen keine schädlichen Nebenprodukte. Die Molekulargewichtsverteilung der hydrolysierten Peptide ist jedoch breit und ungleichmäßig. Vor 2010 war diese Methode auf dem Gebiet der Kollagenpeptid-Herstellung weit verbreitet.

Bei der Aufbereitungstechnologie der dritten Generation wird die biologische enzymatische Hydrolyse mit Membrantrennverfahren kombiniert. Unter Verwendung von Tierhaut, Knochen usw. als Rohstoffe wird Kollagen unter der Katalyse von proteolytischen Enzymen in kleine Peptide hydrolysiert. Die Molekulargewichtsverteilung wird dann durch Membranfiltration kontrolliert. Die Reaktionsbedingungen sind mild und während des Produktionsprozesses entstehen keine schädlichen Nebenprodukte. Außerdem hat das Molekulargewicht des Produktpolypeptids eine enge Verteilung und ein kontrollierbares Molekulargewicht. Diese Technologie wurde sukzessive um 2015 herum angewendet.

Die Präparationstechnologie der vierten Generation beinhaltet die Trennung der Peptidpräparation durch Kollagenextraktion und enzymatische Hydrolyse. Basierend auf Untersuchungen zur thermischen Stabilität von Kollagen wird das Kollagen nahe seiner kritischen thermischen Denaturierungstemperatur extrahiert. Das extrahierte Kollagen wird dann mit biologischen Enzymen hydrolysiert und die Molekulargewichtsverteilung durch Membranfiltration kontrolliert. Dieses Verfahren ermöglicht eine bessere Kontrolle über die Molekulargewichtsverteilung der resultierenden Peptide.

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